[phpBB Debug] PHP Warning: in file [ROOT]/ext/kinerity/bestanswer/event/main_listener.php on line 514: Undefined array key "poster_answers" Captación de ATP - Foro de Wikipedia
En biología molecular, el pliegue "ATP-grasp" es un motivo estructural de proteína único (Pliegue de proteína de unión a ATP) hecho de dos subdominios β (hélice alfa) (α+hoja beta) que "agarran" una molécula de trifosfato de adenosina (trifosfato de adenosina). ATP entre ellos. Las proteínas captadoras de ATP tienen actividad carboxilato-amina/tiol ligasa dependiente de ATP.
== Estructura ==
Las proteínas de la familia ATP-agarre tienen una configuración estructural (Estructura de proteína general) organizada en tres dominios (Dominio de proteína) denominados dominio N-terminal (o dominio A), el dominio central (o dominio B) y el dominio C. -dominio terminal (o dominio C).
== Función ==
Enzimas que captan ATP (Catálisis) catalizan la ligación dependiente de ATP de una molécula que contiene carboxilato a una molécula que contiene un grupo amino o tiol. Las reacciones normalmente implican la formación de intermediarios de acilfosfato. Estas enzimas participan en diversas vías metabólicas, incluida la biosíntesis de purinas (Metabolismo de purinas), la síntesis de ácidos grasos y la gluconeogénesis.
== Ejemplos de proteínas que contienen este dominio ==
* D-alanina—D-alanina ligasa|D-alanina-D-alanina ligasa
* glutatión sintetasa
* biotina carboxilasa
* carbamoil fosfato sintetasa
* enzima de modificación de la proteína ribosómica S6 (RimK)
* urea amidoliasa
* Tubulina—tirosina ligasa|tubulina-tirosina ligasa
* enzimas implicadas en el metabolismo de las purinas|biosíntesis de purinas.
== Evolución y distribución ==
El pliegue de agarre de ATP se conserva evolutivamente a través de diferentes familias de enzimas (Familia de proteínas) y su presencia es ubicua a través de procariotas (procariotas) y eucariotas (eucariotas).
== Uso en investigación ==
Los investigadores han desarrollado varios tipos de inhibidores (Inhibidor de reacción) para estas enzimas (Enzima), incluyendo inhibidores basados en mecanismo (Inhibición de suicidio), inhibidores competitivos de ATP e inhibidores no competitivos (Inhibición no competitiva). Algunas enzimas captadoras de ATP se están estudiando como objetivos potenciales para antibióticos y medicamentos contra la obesidad.
En biología molecular, el pliegue "ATP-grasp" es un motivo estructural de proteína único (Pliegue de proteína de [url=viewtopic.php?t=13140]unión[/url] a ATP) hecho de dos subdominios β (hélice alfa) (α+hoja beta) que "agarran" una molécula de trifosfato de adenosina (trifosfato de adenosina). ATP entre ellos. Las proteínas captadoras de ATP tienen actividad carboxilato-amina/tiol ligasa dependiente de ATP. == Estructura == Las proteínas de la familia ATP-agarre tienen una configuración estructural (Estructura de proteína general) organizada en tres dominios (Dominio de proteína) denominados dominio N-terminal (o dominio A), el dominio central (o dominio B) y el dominio C. -dominio terminal (o dominio C). == Función == Enzimas que captan ATP (Catálisis) catalizan la ligación dependiente de ATP de una molécula que contiene carboxilato a una molécula que contiene un grupo amino o tiol. Las reacciones normalmente implican la formación de intermediarios de acilfosfato. Estas enzimas participan en diversas vías metabólicas, incluida la biosíntesis de purinas (Metabolismo de purinas), la síntesis de ácidos grasos y la gluconeogénesis. == Ejemplos de proteínas que contienen este dominio ==
* D-alanina—D-alanina ligasa|D-alanina-D-alanina ligasa * glutatión sintetasa * biotina carboxilasa * carbamoil fosfato sintetasa * enzima de modificación de la proteína ribosómica S6 (RimK) * urea amidoliasa * Tubulina—tirosina ligasa|tubulina-tirosina ligasa * enzimas implicadas en el metabolismo de las purinas|biosíntesis de purinas.
== Evolución y distribución == El pliegue de agarre de ATP se conserva evolutivamente a través de diferentes familias de enzimas (Familia de proteínas) y su presencia es ubicua a través de procariotas (procariotas) y eucariotas (eucariotas). == Uso en investigación == Los investigadores han desarrollado varios tipos de inhibidores (Inhibidor de reacción) para estas enzimas (Enzima), incluyendo inhibidores basados en mecanismo (Inhibición de suicidio), inhibidores competitivos de ATP e inhibidores no competitivos (Inhibición no competitiva). Algunas enzimas captadoras de ATP se están estudiando como objetivos potenciales para antibióticos y medicamentos contra la obesidad.
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